Hämoglobin

Beim Hämoglobin handelt es sich um ein Protein, das Eisen enthält und über dieses Eisen in der Lage ist, Sauerstoff zu transportieren. Hämoglobin kommt fast ausschließlich in den Erythrozyten (roten Blutkörperchen) vor und gibt ihnen ihre rote Farbe. Der von der Lunge aufgenommene Sauerstoff bindet an das im Hämoglobin befindliche Eisen, und wird auf diese Weise zu den Zielzellen im Organismus transportiert.

Der Bildungsort des Hämoglobins ist das Knochenmark. Beim Fötus wird das fetale Hämoglobin noch in der Milz und in der Leber synthetisiert. Dieses spezielle Hämoglobin hat eine viel höhere Sauerstoffaffinität als normales Hämoglobin, da es den Sauerstoff aus dem Blut der Mutter „stehlen“ muss.

Der Abbau des Hämoglobins erfolgt im Zuge des Untergangs von alten Erythrozyten, die eine Lebensdauer von circa 120 Tagen haben. Dieser Abbau erfolgt in der Milz und später in der Leber. In der Leber erfolgen die biochemischen Veränderungen während des Abbaus. Zuerst wird der Häm-Teil vom Globinanteil getrennt. Der Globinanteil wird in Aminosäuren aufgespalten. Der Häm-Anteil wird zu Eisen und Biliverdin gespalten.

Das Eisen wird zum größten Teil durch das im Blut befindliche Transferrin gespeichert. Biliverdin wird enzymatisch zu Bilirubin verstoffwechselt und durch die Leber mit der Galle in den Darm abgegeben.

Hämoglobin-Werte und ihre Bedeutung

Die Normalwerte für das Hämoglobin sind abhängig vom Geschlecht und Alter der Menschen. Die Definition (siehe auch: Die „Leberenzyme“ - auch nur eine „Definitionsfrage“) der Normalwerte hier ist der Bereich, in dem die Hämoglobin-Werte von 96 Prozent aller „gesunden Menschen“ liegen.

Hämoglobin-Werte beim Menschen

Werte unter dem Normalbereich werden als Anämie bezeichnet. Anämien unterliegen einer spezifischen Zusatzbezeichnung, die in der Regel von dem Zustand der Erythrozyten abhängig ist. Aber nicht nur mangelnde Konzentrationen an Hämoglobin können ursächlich für eine Anämie sein. Zum Beispiel können eingeschränkte Bindungskapazitäten des Hämoglobins an Sauerstoff ebenfalls zu einer Anämie führen. Hier sind die Hämoglobin-Werte normal hoch.

Zu geringe Hämoglobin-Werte zeigen auf andere Vorkommnisse hin: Blutverlust, mangelhafte Ernährung, Probleme mit dem Knochenmark, Chemotherapie, Nierenversagen, genetische Fehlkonstellationen wie zum Beispiel bei der Sichelzell-Anämie oder Thalassämie.

Signifikant erhöhte Hämoglobin-Konzentrationen deuten auf einen Aufenthalt in hohen Höhen hin. Dies ist keine Erkrankung und auch keine abnormale Reaktion des Organismus, sondern eine Kompensation für den relativen Sauerstoffmangel, der in hohen Höhen vorherrscht im Vergleich zu Gebieten auf Meeresniveau. Umgekehrt führt eine Übersättigung des Organismus mit Sauerstoff zu einer Reduktion von Hämoglobin, was aber für die Praxis keine Bedeutung hat (vielleicht bei Tauchern, wenn die mitgeführte Atemluft nur reinen Sauerstoff enthält, was aber in der Regel nicht der Fall ist).

Diese Veränderungen treten auch nicht umgehend auf, sondern man muss sich ein paar Tage unter diesen veränderten Bedingungen aufhalten, um eine Reaktion des Organismus zu beobachten. Normalisiert sich das Sauerstoffangebot wieder, dann kommt es auch zu einer entsprechenden Normalisierung des Hämoglobin-Wertes.
Raucher haben ebenfalls hohe Hämoglobin-Werte, da das Kohlenmonoxid, -dioxid und andere Stoffe im Tabakrauch die Sauerstoffversorgung beeinträchtigen.

Dehydrierung und Tumore sind ebenfalls für Erhöhungen der Werte verantwortlich.
Die Untersuchung erfolgt in der Regel an Vollblut. Eine Untersuchung des Plasmas auf Hämoglobin jedoch bestimmt Hämoglobin, das nicht an Erythrozyten gebunden ist. Zeigt sich freies Hämoglobin im Plasma, dann spricht dies für eine zuvor stattgefundene Hämolyse (Zerstörung von Erythrozyten und Freisetzung von Hämoglobin). Solche Hämolysen sind Hinweise auf Autoimmunerkrankungen, falsch durchgeführte Transfusionen (Blutgruppeninkompatibilität), Blutvergiftung und so weiter.

Einen spezifischen Wert für die Diagnose von Lebererkrankungen hat die Hämoglobinbestimmung aber nicht.